Skip to main page content
U.S. flag

An official website of the United States government

Dot gov

The .gov means it’s official.
Federal government websites often end in .gov or .mil. Before sharing sensitive information, make sure you’re on a federal government site.

Https

The site is secure.
The https:// ensures that you are connecting to the official website and that any information you provide is encrypted and transmitted securely.

Access keys NCBI Homepage MyNCBI Homepage Main Content Main Navigation
Review
. 2016;62(4):472-481.

[Proprotein convertases - family of serine proteases with a broad spectrum of physiological functions]

[Article in Polish]
Affiliations
  • PMID: 28132449
Review

[Proprotein convertases - family of serine proteases with a broad spectrum of physiological functions]

[Article in Polish]
Izabela Małuch et al. Postepy Biochem. 2016.

Abstract

A large group of secretory proteins involved in proper functioning of living organisms, is synthesized as inactive precursor molecules. Their biologically active forms are obtained as a result of numerous post-translational modifications. Some of these processes occur irreversibly, permanently changing the initial compound structure. An example of such modifications is catalytic treatment of proteins performed by proteolytic enzymes. Among five separate classes of these enzymes, the most numerous are serine proteases. Mammalian proprotein convertases (PCs), which include: furin, PC1/3, PC2, PACE4, PC4, PC5/6, PC7, PCSK9, SKI-1, represent serine endoproteases family. PCs play a key role in the activation of a number of precursor proteins causing formation of biologically active forms of enzymes, hormones, signaling molecules, transcription and growth factors. This article summarizes current state of knowledge on biosynthesis, structure and substrate specificity of PCs, identifies the relationship between location and intracellular activity of these enzymes, and their physiological functions in mammals.

Duża grupa białek wydzielniczych, których działanie odgrywa kluczową rolę w prawidłowym funkcjonowaniu żywych organizmów, jest syntezowana w postaci nieaktywnych cząsteczek prekursorowych. Ich biologicznie czynne formy powstają w wyniku licznych modyfikacji potranslacyjnych. Niektóre spośród tych procesów zachodzą nieodwracalnie, trwale zmieniając budowę danego związku. Przykładem takiej modyfikacji jest m.in. katalityczna obróbka białek przebiegająca z udziałem enzymów proteolitycznych. Spośród pięciu wyodrębnionych klas tych enzymów, najliczniejszą grupę stanowią proteazy serynowe (EC 3.4.21). Przykładem endoproteaz serynowych są produkowane w organizmach ssaków konwertazy probiałkowe (PCs), do których należą: furyna, PC1/3, PC2, PACE4, PC4, PC5/6, PC7, PCSK9 i SKI-1. PCs odgrywają kluczową rolę w aktywacji wielu białek prekursorowych, prowadzącej do powstania biologicznie czynnych form enzymów, hormonów, cząsteczek sygnałowych, czynników transkrypcyjnych oraz czynników wzrostu. W niniejszym artykule podsumowano aktualny stan wiedzy na temat biosyntezy, struktury oraz specyficzności substratowej konwertaz probiałkowych. Wskazano również związek pomiędzy ekspresją tkankową, lokalizacją wewnątrzkomórkową i aktywnością tych enzymów, a rolą jaką pełnią w organizmach ssaków.

Keywords: Key words: serine proteases; furin; proprotein convertases.

PubMed Disclaimer

Substances

LinkOut - more resources